Kırmızı pancarın çözünür proteinlerinin ayrılması ve saflaştırılması II. o/o 50-55 amonyum sülfat doygunluğunda çöktürülmüş fraksiyon proteinleri
Başlık çevirisi mevcut değil.
- Tez No: 56372
- Danışmanlar: PROF. DR. MİNE ENGİNÜN
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Kimya, Chemistry
- Anahtar Kelimeler: Amonyum sülfat, Kırmızı pancar, Proteinler, Saflaştırma, Ammonium sulfate, Red beet, Proteins, Purification
- Yıl: 1996
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Marmara Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.
Özet
ÖZET Bu çalışmada kırmızı pancar {Beta vulgaris L. Subsp. rapa f. rubra) suyunun %50 ve %55 amonyum sülfat doygunluğunda çöktürülmüş fraksiyonlarındaki çözünür proteinlerin ayrılmasına, saflaştırılmasına ve tanımlanmasına çalışılmıştır. İki farklı yöntemle çöktürülen her iki fraksiyonda da aynı proteinlerin bulunduğu Davis-PAGE (4 ana bant) ve Laemli SDS-PAGE (13 bant, MA:64.0 kDa, 50.5 kDa, 49.0 kDa, 46.0 kDa, 37.0 kDa, 36.0 kDa, 29.5 kDa, 26.5 kDa, 24.0 kDa, 22.0 kDa, 18.0 kDa, 17.5 kDa ve 14.5 kDa) yöntemiyle saptanmıştır. Preparatif Davis-PAGE'de en az yürümüş olan ilk bant (Bant I) ekstre edilerek Laemli SDS-PAGE ile bu proteinin üç polipeptid zincirinden (Molekül Ağırlıkları: 50.5 kDa, 49.0 kDa ve 46.0 kDa) oluştuğu saptanmıştır. Dansil klorür yöntemiyle N- Terminal amino asit tayini üç N-Terminal amino asit varlığının [Glutamik asit (veya Treonin); Aspartik asit (veya Glutamin veya Serin); Metiyonin (veya Alanin)] saptanması Bant I proteininin üç polipeptid zincirinden oluştuğunu kanıtlamaktadır. Karbohidrat tayini ile bu proteinde farklı iki karbohidrat (veya karbohidrat türevi) varlığı saptanmıştır. Sonuç olarak Bant I proteini üç polipeptid zincirli bir glikoprotein olarak tanımlanmıştır.
Özet (Çeviri)
LU SUMMARY The aim of this study was to purify and identify the soluble proteins of the red beet juice {Beta vulgaris L. Subsp. rapa /.rubra') precipitated by fifty and fifty-five percent ammonium sulphate saturation. The proteins of the both fractions, precipitated by two different methods, displayed identical proteins by Davis PAGE (four main protein bands) and by Laemli SDS-PAGE (13 bands with molecular weights of 64.0 kDa, 50.5 kDa, 49.0 kDa, 46.0 kDa, 37.0 kDa, 36.0 kDa, 29.5 kDa, 26.5 kDa, 24.0 kDa, 22.0 kDa, 18.0 kDa, 17.5 kDa and 14.5 kDa). The slowest migrating protein in disc electrophoresis (Band I) was extracted from the preparative Davis PAGE. The Laemli SDS-PAGE displayed the presence of the three polypeptide chains (Molecular Weight of 50.5 kDa, 49.0 kDa and 46.0 kDa) in Band I protein. Dansyl chloride N-Terminal analysis displayed the existence of three N-Terminal amino acids [Glutamic acid (or Threonine); Aspartic acid (or Glutamine or Serine) and Metionine (or Alanine)], confirming that the Band I protein was composed of three polypeptide chains. The presence of two kinds of carbohydrates (or carbohydrate derivatives) was revealed by carbohydrate analysis. Based on these results, the purified Band I protein was identified as three polypeptide chained glycoprotein.
Benzer Tezler
- Kireç ve fosforun şeker pancarı ve domateste oksalik asit oluşumu ile kimi bitki besin kapsamları üzerine etkileri
Başlık çevirisi yok
BÜLENT TOPCUOĞLU
- Kırmızı pancarın (beta vulgaris L. subsp. rapa. f. rubra) vitamin B12 bağlayıcı proteinlerinin varlığının araştırılması
Research on the existence of vitamin B12 binding proteins in red beet (beta vulgaris L. subsp. rapa. f. rubra)
SERAP DEMİR
- Şalgam suyu üretimi üzerinde araştırmalar
Research on the production of turnip juices
NURCAN ÖZLER
Yüksek Lisans
Türkçe
1995
Gıda MühendisliğiUludağ ÜniversitesiGıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
PROF.DR. OĞUZ KILIÇ