Geri Dön

Kırmızı pancarın çözünür proteinlerinin ayrıştırılması ve saflaştırılması: III-o/o 60-65 amonyum sülfat doygunluğunda çöktürülmüş fraksiyon proteinleri

Başlık çevirisi mevcut değil.

  1. Tez No: 56311
  2. Yazar: ASLIHAN GÜNEL
  3. Danışmanlar: Y.DOÇ.DR. AYŞE OGAN
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyokimya, Kimya, Biochemistry, Chemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Amonyum sülfat, Kırmızı pancar, Proteinler, Saflaştırma, Ammonium sulfate, Red beet, Proteins, Purification
  7. Yıl: 1996
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Marmara Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Biyokimya Bilim Dalı
  13. Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.

Özet

Hematopoetik etkili kırmızı pancar (Beta vulgaris L. Subsp. rapa f. rubra) suyundaki % 60-65 amonyum sülfat doygunluğunda çöken proteinler Davis- PAGE (4 bant) ve Laemli SDS - PAGE ile (12 bant 59.0 kDa, 55.0 kDa, 51.0 kDa, 49.0 kDa, 47.0 kDa, 46.0 kDa, 40.0 kDa, 36.5 kDa, 32.0 kDa, 27.5 kDa, 20.0 kDa, ve 17.5 kDa, moleküler ağırlıklı) ayrılmıştır. Preparatif Davis-PAGE'te en hızlı yürüyen protein (Bant IV) izole edilerek Laemli SDS-PAGE ile bu proteinin 55.0 kDa ve 47.0 kDa'lık iki polipeptidten oluştuğu saptanmıştır. Dansil klorür yöntemiyle N-terminal amino asit tayini de iki N-terminal amino asit varlığım [(Triptofan ve Aspartik asit (veya Serin)] gösterdiğinden proteinin iki polipeptidten oluştuğu doğrulanmıştır. Bant IV proteininin karbohidrat testi proteinde iki farklı karbohidrat (veya karbohidrat türevi) varlığını göstermiştir. %60-65 amonyum sülfat doygun luğunda çöken proteinlerden saflaştınlan disk jel elektroforezinde en hızlı yürüyen Bant IV proteini iki polipeptidli bir glikoprotein olarak tanımlanmıştır

Özet (Çeviri)

In this study, the soluble proteins of hematopoietic red beet juice (Beta vulgaris L. Subsp. rapa /.rubra) were precipitated by sixty and sixty-five percent ammonium sulpfate saturation and were separated by electrophoresis under native (Davis disc gel electrophoresis) and denaturating (Laemli- SDS- slab gel electrophoresis) conditions. Davis disc gel electrophoresis displayed four bands and Laemli SDS slab gel electrophoresis displayed 12 bands with molecular weights 59.0 kDa, 55.0 kDa, 51.0 kDa, 49.0 kDa, 47.0 kDa, 46.0 kDa, 40.0 kDa, 36.5 kDa, 32.0 kDa, 27.5 kDa, 20.0 kDa, and 17.5 kDa. The fourth band which migrated fastest in Davis PAGE was excised and recovered by precipitation. This protein exhibited two polypeptides by Laemli- SDS- PAGE and the molecular weights of these polypeptides were 55.0 kDa and 47.0 kDa respectively. The N-terminal amino acids of the polypeptides analyzed by dansyl chloride method revealed two amino acids (Triptophan and Aspartic acid or Serin). Thus coiifirming the presence of two polypeptide chains. Carbohydrate analysis of the isolated proteins showed the presence of two different carbohydrate groups or carbohydrate derivatives. In conclusion the protein isolated from band four is identified as a glycoprotein with two polypeptide chains.

Benzer Tezler

  1. Kireç ve fosforun şeker pancarı ve domateste oksalik asit oluşumu ile kimi bitki besin kapsamları üzerine etkileri

    Başlık çevirisi yok

    BÜLENT TOPCUOĞLU

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    1993

    ZiraatAnkara Üniversitesi

    Toprak Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. S. RIFAT YALÇIN

  2. Kırmızı pancarın (beta vulgaris L. subsp. rapa. f. rubra) vitamin B12 bağlayıcı proteinlerinin varlığının araştırılması

    Research on the existence of vitamin B12 binding proteins in red beet (beta vulgaris L. subsp. rapa. f. rubra)

    SERAP DEMİR

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2001

    KimyaMarmara Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ.DR. AYŞE OGAN

  3. Şalgam suyu üretimi üzerinde araştırmalar

    Research on the production of turnip juices

    NURCAN ÖZLER

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1995

    Gıda MühendisliğiUludağ Üniversitesi

    Gıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF.DR. OĞUZ KILIÇ