The Purification and kinetics of wheat germ lipase
Başlık çevirisi mevcut değil.
- Tez No: 5451
- Danışmanlar: DOÇ. DR. ZERRİN SÖYLEMEZ
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Gıda Mühendisliği, Food Engineering
- Anahtar Kelimeler: Buğday özü, Lipaz, Kinetik, Saflaştırma, Wheat germ, Lipase, Kinetics, Purification IV
- Yıl: 1989
- Dil: İngilizce
- Üniversite: Orta Doğu Teknik Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Gıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.
Özet
Ticari buğday özü lipazı,.jel -filtrasyonu ve iyon değiştirme kromatograf isi metodları ile saf laştırıldı. Aktif fraksiyonlar sübstrat olarak p- nitrofenil asetat ve dimerkaptopropanol tributirat kullanılarak belirlendi. Aktif üç enzim bulundu s p-nitrofenil asetat ve dimerkaptopropanol tribütiratı hidroliz eden lipaz, dimerkaptopropanol tribütiratı hidroliz eden tribütirinaz ve sadece p- nitrofenil asetatı hidroliz eden esteraz. p-Nitrofenil asetatın ticari enzimle hidrolizi doğrusal olmayan bir Lineweaver-Burk çizimi verirken DMP- tributirat hidrolizi için lineer bir çizim elde edildi. DMP-tribütiratın sübstrat olarak kullanıldığı ısı inaktivasyonu çalışmasında ise bir eğri elde edildi. Saf lastırılan esteraz fraksiyonunun p-nitrofenil asetatı hidrolizi Michael is-Menten kinetiğine uygun bulundu. Lipaz fraksiyonu ile p-nitrofenil asetatın hidrolizi Michaelis- Menten kinetiğinden sapma gösterdi. Bulunan sonuçlar, enzimlerin katalitik özellikleri açısından tartışıldı.
Özet (Çeviri)
The commercial wheat germ lipase was purified by the methods of gel filtration and ion- exchange chromatography. The activity of isolated fractions was tested with p- nitrophenyl acetate and dimercaptopropanol tributyrate, as substrate. Three active enzymes were obtained. A lipase catalyzes the hydrolysis of both p-nitrophenyl acetate and dimercaptopropanol-tributyrate, a tributyrinase catalyzes the hydrolysis of dimercaptoprapanol-tributyrate and an esterase catalyzes the hydrolysis of p-nitrophenyl acetate^ only. The hydrolysis of p-nitrophenyl acetate by commercial enzyme gives a nonlinear Lineweaver- Burk plot whereas a linear plot was obtained with DMP- tributyrate. However heat inactivation with DMP-tributyrate as substrate was nonl inear.p-Nitrophenyl acetate hydrolysis by isolated esterase fraction obeys Michealis-Menten kinetics. With lipase fraction, the hydrolysis of p- nitrophenyl acetate deviates from Michael is- Menten kinetics. The results were discussed in terms of the catalytic properties of the enzymes.
Benzer Tezler
- Tatlı patatesten asit fosfataz enziminin kısmi saflaştırması ve kinetik özelliklerinin incelenmesi
The Purification and the study of the kinetic properties of acid phosphatase enzyme obtained from sweet potatoes
ENGİN AYKANAT
Yüksek Lisans
Türkçe
2001
Kimya Mühendisliğiİstanbul Teknik ÜniversitesiDOÇ.DR. YÜKSEL AVCIBAŞI GÜVENİLİR
- Sarımsak filizinden asit fosfatazın kısmi saflaştırması ve kinetik özelliklerinin incelenmesi
Kinetic parameters and characterization of acid phosphataze from garlic seedling
DİDEM SALOĞLU
- Isolation, partial purification and properties of polyphenol oxidase from wheat bran
Buğday kepeği polifenol oksidazının ayrılması, kısmi saflaştırılması ve özellikleri
ÇİĞDEM AYKAÇ
Yüksek Lisans
İngilizce
1997
Gıda MühendisliğiGaziantep ÜniversitesiGıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
PROF. DR. ZERRİN SÖYLEMEZ
- Kuvvetli atıkların yukarı akışlı havasız filtrelerde arıtım kinetiği
Kinetics of strong waste treatment by anqerobic upflow filters
M.ATALAY TİMUR
- Partial purification and characterization of B-1,4-endoxylanase from rhizopus oryzae
Rhizopus oryzae küfünden ksilanaz enziminin kısmen saflaştırılması ve biyokimyasal karakterizasyonu
FERDA GÜVENÇ
Yüksek Lisans
İngilizce
2000
BiyoteknolojiOrta Doğu Teknik ÜniversitesiBiyoteknoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. TÜLİN GÜRAY
DOÇ. DR. UFUK BAKIR