Geri Dön

Alginatta immobilize edilmiş lipazın bazı özelliklerinin incelenmesi

Başlık çevirisi mevcut değil.

  1. Tez No: 10284
  2. Yazar: ALİ KILINÇ
  3. Danışmanlar: PROF. DR. AZMİ TELEFONCU
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyokimya, Biochemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Enzimler, Lipazlar, İmmobilizasyon, Enzymes, Lipases, Immobilization
  7. Yıl: 1990
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Ege Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Biyokimya Bilim Dalı
  13. Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.

Özet

ÖZET Günümüzde enzimler serbest ve immobilize halde laboratuvar çapında ve endüstriyel çapta katalizatör olarak kullanılmakta ve uygulama alanları her geçen gün biraz daha artmaktadır.özellikle immobilize enzimlerin doğal enzime üstünlükleri nedeniyle enzimlerin immobilolizasyonu üzerine çalışmalar yoğunlaşmıştır. Yağlar, asit ve bazlarla <110 - 1S0°C> ısıtıldığında yapılarındaki ester bağları hidrolize uğrayarak gliserin ve yağ asitleri oluşur. Hidraliz olayının asit ve baz kullanılmaksızın sadece sulu ortamda yürütülmesi oldukça zordur. Tepkime Zn,Ca ve Mg oksitlerin katalizatör olarak kullanılmasıyla 150 - 177°C de 5 - 10 atü basınçta, katalizatör kullanılmadığında ancak 30 atü basınçta 230 C de basınca dayanıklı kaplarda yürütülür.Sürekli çalışmada ise sıcaklık E50°C, basınç 40 - "48 atü olmalıdır. Halbuki aynı reaksiyon,1ipaz enzimi kullanılarak at mosferik basınçta 30 - 40 C sıcaklıkta kolayca gerçekleştirilir. Çalışmamızda Guluronat yüzdesi yüksek olan (Protanal LF 50/60 Protan A/S ) sodyum-al g inat kullanılarak pankreatik lipazın(EC 3.1.1.3) taşıyıcı matrikste tutuklama yöntemi ile küre formunda immobilizasyonu gerçekleştirildi Taşıyıcı matrikste tutuklanmış enzim miktarı değişti rilerek elde edilen preparatların mg. taşıyıcı ( kuru ) başına düsen mg.enzim miktarı ve spesifik aktiviteleri hesap-landı.Taşıyıcı matrikste tutuklanmış enzim miktarının arttırılması spesifik aktivitede önemli bir artmaya neden olmadığından, hazırlanan preparatlardan %2 lik alginatta '%0, 6 miktarının amacınız için uygun olduğu bulundu. Immobilize lipaz preparatları mekanik kararlılığın arttırılması için farklı konsantrasyonlarda, 1 - 0,6 Glutaraldehit ile oda sıcaklığında pH 7,0 da 30 dakika karık tırıldı ve bidestile su ile iyice yıkanarak enzimatik aktiviteleri tayin edildi.Glutaraldehit ile muamele sonucu mekanik kararlılığın arttığı ancak difüzyonun engellenmesi nedeni ile aktivite düşmüştür. Küresel formdaki immobilize lipaz preparatının aktivitesi,aktiviteye pH ve sıcaklığın etkisi araştırıldı. immobilizasyondan sonra ;enzimatik aktivitenin düştüğü, optimum pH nın alkali bölgeye doğru kaydığı optimum sıcaklık değiş mezken termal kararlılığın arttığı tespit edildi. İmmobi1izasyon sonucu aktivitenin düşmesinin en önemli nedeni difüzyonun engellenmesidir. Immobilize lipazın depo ve operasyon kararlılığı araş tırıldı ve her iki parametrenin de aynı koşullardaki serbest lipaza kıyasla daha yüksek olduğu belirlendi.

Özet (Çeviri)

SUMMARY Nowadays enzymes are used as catalysts in a laboratory or in industry both in free or immobilized form. Their applications increased recently and many investigations about immobilization have been accomplished. Fats, are hydrolyzed to glycerol and free fatty acids, when they are heated (110-1E0°C) with acids and bases. It is very difficult to hydrolyse fats in aquaous medium without using acids and bases. The reaction is catalyzed by Zn, Ca, and magnesium oxides, at 150-177 C, 5-10 atu; but without using a catalyst the reaction occurs only at 30 atu, S30 C, in pressure resistant vessels. In a continuous study, the temperature and pressure should be S50 C, ^0-^8 atu, repectively. However, the same reaction is catalyzed easily by using lipases at atmospheric pressure, 30-40°C. In this study; pancreatic lipase (EC 3.1.1.3) was immobilized in spherical form by enterapment on a carrier matrix by using sodium-alginate(protanal LF HO/60), which contains great properties of guluronat. The amount of enzyme on carrier was varried and mg of enzyme per mg of carrier and specific activities of obtained preperations were calculated. Due to the fact that the increased amount of enzyme or did not change the specific activity of the enzyme significantly. Therefore, for our propose, the 0.6 '/. enzyme per 2 */.

Benzer Tezler

  1. Melastan laktik asit üretiminde farklı üretim tekniklerinin kullanılabilirliği ve üretim parametrelerinin optimizasyonu

    Başlık çevirisi yok

    YEKTA GÖKSUNGUR

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    1998

    Gıda MühendisliğiEge Üniversitesi

    Gıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ULGAR GÜVENÇ

  2. Ethanel fermentation with simultaneous product separation in a bioreactor-stripper system

    Birleşik biyoreaktör sıyırma kolonu sisteminde etanol fermentasyonu ve ayrılması

    SİBEL SAİN

    Doktora

    İngilizce

    İngilizce

    1997

    Kimya MühendisliğiOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    Kimya Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. CANAN ÖZGEN

  3. Bakteriyel kaynaklardan elastaz enziminin üretimi

    Production of elastase enzyme by bacterial sources

    YAĞMUR YALÇINKAYA

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2001

    BiyolojiHacettepe Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. NİLÜFER AKSÖZ

  4. Characterization of immobilized catalase and their application in the milk sterilization with H2O2

    Başlık çevirisi yok

    EMİNE AKERTEK

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    1994

    KimyaDokuz Eylül Üniversitesi

    Kimya Eğitimi Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. LEMAN TARHAN