Geri Dön

Development of protease-resistant recombinant I-asparaginase II and its anticancer effects in ovarian cancer"

Proteaza dirençli rekombinant I-asparaginaz II'nin geli'batirilmesi ve ovaryum kanserindeki antikanser etkileri

  1. Tez No: 986402
  2. Yazar: MARIAM J. M. GHUNAIM
  3. Danışmanlar: PROF. DR. HÜLYA AYAR KAYALI
  4. Tez Türü: Doktora
  5. Konular: Biyoteknoloji, Biotechnology
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2025
  8. Dil: İngilizce
  9. Üniversite: Dokuz Eylül Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Biyoteknoloji Bilim Dalı
  13. Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.

Özet

L-Asparaginaz (L-ASNase) II, akut lenfoblastik lösemide temel bir terapötik enzimdir; ancak kararsızlık, proteaz duyarlılığı ve immünojenisite nedeniyle klinik kullanımı sınırlıdır. Over kanseri için standart bir ajan olmasa da, düşük asparagin sentetaz (ASNS) ekspresyonuna sahip asparagin-auxotrofik solid tümörlerdeki potansiyeli giderek daha fazla ilgi çekmektedir. Bununla birlikte, yüksek IC₅₀ değerleri ve toksisite geniş klinik uygulamayı kısıtlamaktadır. Bu çalışma, stabiliteyi artırmak ve yan etkileri azaltmak amacıyla L-ASNase II varyantlarını mühendislik yaklaşımlarıyla geliştirmiştir. In silico tasarım ve deneysel doğrulama sonucunda 26 mutant oluşturulmuş, yeni bir kenetlenme (docking) protokolü ile dört umut verici aday belirlenmiştir: W37, Y37, M68 ve L68(Δ64 aa). Bu varyantlar, lizozomal proteazlar olan asparaginil endopeptidaz (AEP) ve katepsin B'ye (CTSB) karşı direnç açısından değerlendirilmiştir. AEP maruziyetinden sonra yabanıl tip (WT) L-ASNase II aktivitesinin yalnızca ~%20'sini korurken, W37, Y37 ve L68 mutantları %80'in üzerinde aktivite göstermiştir. CTSB uygulamasında WT ve ticari enzim ~%54 stabilite sergilerken, M68, W37, Y31 ve L68 yaklaşık %100 stabilite göstermiştir. M68 ve L68 varyantları, over kanseri hücre hatlarında (A2780, A2780cis, OVCAR-3) güçlü antikanser aktiviteye ve normal OSE-SV40 hücrelerine karşı azalmış sitotoksisiteye sahip bulunmuştur. Bulgular, W37 ve L68 kalıntılarının proteaz direnci için kritik olduğunu göstermektedir.

Özet (Çeviri)

L-Asparaginase (L-ASNase) II is a key therapeutic agent in acute lymphoblastic leukemia, but its efficacy is limited by instability, protease susceptibility, and immunogenicity. While not standard for ovarian cancer, growing interest focuses on its potential in asparagine auxotrophic solid tumors, particularly those with low asparagine synthetase (ASNS) expression. However, high IC₅₀ values and toxicity restrict broader use. This study explores engineered L-ASNase-II variants to improve stability and reduce adverse effects. Through in silico design and experimental validation, 26 mutants were generated, and a novel docking protocol identified four promising candidates: W37, Y37, M68, and L68(Δ64 aa). These variants were evaluated for resistance to lysosomal proteases asparaginyl endopeptidase (AEP) and cathepsin B (CTSB). After AEP exposure, wild-type (WT) L-ASNase II retained only ~20 percent activity, whereas W37, Y37, and L68 mutants preserved more than 80 percent, indicating stability. Following CTSB treatment, WT and commercial enzyme showed ~54 percent stability, while M68, W37, Y31, and L68 exhibited ~100 percent stability. Notably, M68 and L68 demonstrated strong anticancer activity against ovarian cancer lines (A2780, A2780cis, OVCAR-3), with reduced cytotoxicity toward non-cancerous OSE-SV40 cells. The findings highlight residues W37 and L68 as critical for protease resistance. The M68, L68, W37, and Y37 mutants emerge as promising candidates for targeted therapy in ASNS-deficient ovarian cancers, combining enhanced stability, maintained activity, and selective cytotoxicity. This work advances L-ASNase II engineering toward safer, more effective metabolic therapy for ovarian cancer.

Benzer Tezler

  1. Recombinant production and characterization of serine protease enzyme from Virgibacillus sp. AGTR strain using site directed mutagenesis

    Virgibacillus sp. AGTR suşundan izole edilen serin proteaz enziminin bölgeye yönelik mutagenez yöntemi kullanılarak rekombinant üretimi ve karakterizasyonu

    EVRİM KAPUCU

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2021

    Biyokimyaİstanbul Teknik Üniversitesi

    Moleküler Biyoloji-Genetik ve Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı (disiplinlerarası)

    PROF. DR. NEVİN GÜL KARAGÜLER

  2. Transcriptional analysis of developmental genes of antibiotic overproducer recombinant streptomyces coelicolor

    Yüksek antibiyotik üreticisi rekombı̇nant streptomyces coelicolor'un gelı̇şı̇m genlerı̇nı̇n transkrı̇psı̇yonel analı̇zı̇

    SUDE KARA

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2024

    GenetikGebze Teknik Üniversitesi

    Moleküler Biyokimya ve Genetik Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. SEDEF TUNCA GEDİK

  3. De novo antimikrobiyal peptidlerin tasarımı, Pichia pastoris (Komagetaella phafii) ekspresyon sisteminde rekombinant üretimi ve aktivitelerinin belirlenmesi

    Design of de novo antimicrobial peptides, recombinant production in the expression system of Pichia pastoris (Komagetaella phafii) and determination of their activities

    ŞEYMA AYDIN

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2023

    BiyoteknolojiErciyes Üniversitesi

    Gıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ZÜLAL KESMEN

  4. Protein kalite kontrolünde görev alan FtsH-HflKC protein kompleksinin yapısal biyolojisi

    Structural biology of FtsH-HflKC protein complex involved in protein quality control

    GÜNCE GÖÇ

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2024

    BiyolojiKocaeli Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. YONCA YÜZÜGÜLLÜ KARAKUŞ

    DR. BURAK VELİ KABASAKAL

  5. Effect of lon gene overexpression on the growth and stress resistance of streptomyces

    Streptomyces'te lon geninin yüksek ifadesinin büyüme ve stres direnci üzerine etkisi

    HALİL YILMAZ

    Doktora

    İngilizce

    İngilizce

    2026

    BiyolojiGebze Teknik Üniversitesi

    Moleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. SEDEF TUNCA GEDİK