Teofilin ve kafeinin sığır serum ve albuminine bağlanması
Binding of theophylline and caffeine to bovine serum albumin
- Tez No: 69703
- Danışmanlar: YRD. DOÇ. DR. H. CANAN BAYAR
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Albüminler, Kafein, Kan proteinleri, Teofilin, Albumins, Caffeine, Blood proteins, Theophylline
- Yıl: 1998
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Hacettepe Üniversitesi
- Enstitü: Sağlık Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.
Özet
ÖZET Bu çalışmada kafein, teofilin ve 1,3-dimetilürik asit'in sığır serum albumini (BSA) ile etkileşmeleri, BSA'ya tersinir olarak bağlanan ANS'nin (1-anilino-8- naftalen sülfonat) fluoresansı (Ex: 370 nm, Em: 470 nm) üzerinden incelenmiştir. Non-lineer regresyon analizleri BSA üzerinde ANS için biri yüksek (KaNS1: 0.058 ^M, n^ 0.33) ve diğeri düşük affiniteli (KaNS2: 1.1 nM, n2: 1.79) olmak üzere iki bağlama bölgesi olduğunu göstermiştir. Bulgularımız kafein ve teofilinin BSA ile ANS arasındaki bağlanmayı kompetitif olarak inhibe ettiğini göstermiştir. BSA üzerinde kafein için benzer affiniteli iki bağlama bölgesi (Kkafi: 2.3 ± 0.53 mM ve Kkaf2: 1 -8 ± 0.52 mM) ve teofilin için ise biri yüksek (KTEov 1-1 ± 0.33 mM), diğeri düşük affiniteli (KTEo2: 3.7 ± 0.85 mM) iki bağlama bölgesi olduğu saptanmıştır. Kafein veya teofilin varlığında ve yokluğunda elde edilen n1 ve n2 değerlerinin toplamının 1.9 ± 0.2 olarak bulunması BSA'nın ANS bağlama kapasitesini 2 ANS : 1 BSA olarak belirlemiştir. Ancak ANS bağlanmasıyla ilgili n-ı değerlerinin <1 çıkması, çalışılan pH'da (pH 7) BSA'nın iki farklı izomerik formun karışımı halinde olduğunu düşündürmektedir. Bulgularımız kafein ve teofilin varlığında n-, ve n2 bağlama bölgeleri kapasitelerinin değiştiğini göstermiştir. Bu sonuç kafein ve teofilinin, protein yapısında konformasyonal değişikliğe neden olarak, BSA'nın iki izomerik formu arasındaki dengeyi etkilediğini düşündürmektedir. Çalışmalarımızda elde edilen veriler gerek ANS'nin, gerekse kafein ve teofilinin BSA'nın triptofan yan zincirleriyle etkileştiklerine işaret etmektedir. Buna karşılık, gözlemlerimiz BSA'da teofilin ve kafein için, ANS'ninkinden farklı, tek (büyük olasılıkla ortak) bir bağlama bölgesi olduğu fikrini de desteklemektedir. Sonuç olarak kafein ve teofilin; ANS ile aynı bölgelere ya da farklı tek bir bölgeye bağlanıyor olsunlar, BSA'ya bağlanmak için birbirleri ile yarışmaları söz konusu olabilecektir. iv
Özet (Çeviri)
SUMMARY In this study, the interactions of caffeine, theophylline and 1,3-dimethyluric acid with bovine serum albumin (BSA) was investigated using the fluorescence signal from ANS (1-anilino-8-naphthalene sulfonate) (Ex: 370 nm, Em: 470 nm) which binds to BSA reversibly. Non-linear regression analysis indicated the involvement of one binding site with a high affinity (Kansv 0.058 \xM, ni: 0.33) and a second site with a low affinity (Kans2: 1.1 (J.M, n2: 1.79). Data showed that both caffeine and theophylline inhibit the binding of ANS to BSA competitively. We determined that BSA has two binding sites with similar affinities for caffeine (Kkafi: 2.3 ± 0.53 mM, Kkaf?: 1.8 ± 0.52 mM). Theophylline, on the other hand, has one binding site with a high affinity (Kteoi: 1-1 ± 0.33 mM) and a second site with a low affinity (KTE02: 3.7 + 0.85 mM). The finding that the sum of n., and n2 values which were obtained in the presence or absence of caffeine and theophylline was 1.9 ± 0.2 showed that the binding capacity of BSA for ANS was 2 ANS : 1 BSA. However the finding that ni values associated with ANS binding were <1 suggested that BSA existed as a mixture of two isomeric forms at the pH studied (pH 7). Data showed that the capacities of the n1 and n2 binding sites were altered in the presence of caffeine or theophylline. This finding suggested that caffeine and theophylline could influence the balance between the two isomeric forms of BSA by causing a conformational change in the protein structure. Data obtained in our studies pointed that both ANS and caffeine or theophylline interacted with tryptophan residues in BSA. However, our observation also suggested that BSA has only one (most probably common) binding site for caffeine and theophylline which is distinct from that for ANS. As a result, whether caffeine and theophylline bind to the same sites for ANS or an only site which is distinct from ANS, they can compete with each other for binding to BSA
Benzer Tezler
- İzole sıçan diyafragmasında yorgunluk, teofilin ve kafeinin taze ve yorgun kasa etkisi
Başlık çevirisi yok
ASUMAN GÖLGELİ
- Sıçan serebellar hücre kültürlerinde kafeinle oluşturulan nörotoksisitede voltaj bağımlı kalsiyum kanal blokeri nimodipinin rolü
Response to nimodipine in caffeine induced neurotoxicity in cerebellar granular cell culture of rat pups
SONGÜL TUNA
Yüksek Lisans
Türkçe
1998
Eczacılık ve FarmakolojiAtatürk ÜniversitesiFarmakoloji Ana Bilim Dalı
YRD. DOÇ. DR. AKÇAHAN GEPTİREMEN
- Kafein ve teofilin metabolizmaları arasında etkileşim
Intraction between the metabolisms of caffeine and theophylline
CANAN BAYAR
- Astmalı ve hipertansiyonlu hastalarda teofilin ve nifedipinin birlikte kullanılmaları durumunda nifedipinin teofilinin kan düzeyi ve klinik etkinliği üzerine etkileri
Başlık çevirisi yok
ERKAN YILMAZ
Yüksek Lisans
Türkçe
1989
Eczacılık ve Farmakolojiİstanbul ÜniversitesiFarmakoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. LÜTFİYE EROĞLU
- İnsan üreteral düz kaslarda teofilin etkisinin ve konsantrasyonunun incelenmesi
Examination of response to and concentration of theophylline on the isolate human urethral smooth muscle
NURSEL SİVRİKAYA