Geri Dön

Characterization and immobilization of bovine liver superoxide dismutase and erytrhrocyte superoxide dismutase from calf blood

Başlık çevirisi mevcut değil.

  1. Tez No: 38532
  2. Yazar: M.NALAN TÜZMEN (DEMİR)
  3. Danışmanlar: PROF.DR. LEMAN TARHAN
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Kimya, Chemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Bakır, Deterjanlar, Eritrositler, Karaciğer, Modifikasyon, Oksijen, Copper, Detergents, Erythrocytes, Liver, Modification, Oxygen
  7. Yıl: 1995
  8. Dil: İngilizce
  9. Üniversite: Dokuz Eylül Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.

Özet

ÖZET. Canlı organizmalarda oksijenin toksik etkisini gideren süperoksit dismutazm aktivite ölçüm koşullan, 6-hidroksidopamin (6-OHDA) için optimize edilmiştir. Bovine karaciğerinden izole edilen Cu, Zn-SOD ve koyun kanından izole edilen eritrositler için, pH ve temperature bağımlı aktivite ve stabilite özellikleri ile substrata bağımlı aktivite değişimleri incelendi. Bazı anyonik, katyonik ve noniyonik deterjanların, bovine karaciğerinden izole edilen SOD'nin aktivitesi üzerindeki etkileri incelendi. Bovine karaciğer SOD aktivitesinin iyon şiddetine bağımlılığı da optimum aktivite ölçüm koşullarında araştırıldı. Bazı modifîye taşıyıcılar ile süperoksit dismutazm (bovine karaciğerinden izole edilen) immobilizasyonu gerçekleştirildi. Optimum taşıyıcı/enzim oranlan değişen enzim miktarlarını içeren bir seri immobilizasyon reaksiyonu ile belirlendi. Katalazm serbest SOD aktivitesine etkisi incelendi. vi

Özet (Çeviri)

SUMMARY Activity assay conditions of superoxide dismutase which eliminated the toxic effects of oxygen in living organisms were optimized for 6-hydroxy dopamine (6-OHDA). pH and temperature dependent activity and stability properties and substrate dependent activity variations were investigated for Cu, Zn-SOD isolated from bovine liver and for erythrocytes isolated from calf blood. The effects of some anionic, cationic and nonionic detergents on the activity of Cu, Zn-SOD from bovine liver were examined. The dependence of the activity of bovine liver superoxide dismutase to the ionic strength were performed in the optimum activity assay conditions. The immobilization was carried out with bovine liver SOD on some modified supports. Optimum support/enzyme ratios were determined in a serious of immobilization reactions with varying amounts of enzyme. The effect of catalase on the activity of free SOD was investigated.

Benzer Tezler

  1. Characterization of immobilized catalase and their application in the milk sterilization with H2O2

    Başlık çevirisi yok

    EMİNE AKERTEK

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    1994

    KimyaDokuz Eylül Üniversitesi

    Kimya Eğitimi Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. LEMAN TARHAN

  2. Tavuk kalbinden süperoksit dismutazın saflaştırılması, karakterizasyonu ve immobilizasyonu

    Purification, characterization and immobilization of superoxide dismutase form chicken heart

    LÜTFİYE ARZU BOZKAYA

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2000

    KimyaDokuz Eylül Üniversitesi

    Ortaöğretim Fen ve Matematik Alanlar Eğitimi Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. LEMAN TARHAN

  3. Çapraz bağlı poli (vinil pirolidon) hidrojellerinin hazırlanması ve enzim tutuklamasında kullanılması

    Başlık çevirisi yok

    MURAT ŞEN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1988

    KimyaHacettepe Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. OLGUN GÜVEN

  4. Conducting copolymers of polypyrrole/polytetrahydrofuran and immobilization of invertase in these matrices

    İletken polipirol/ politetrahidrofuran kopolimerleri ve invertazın bu matrislerde tutuklanması

    NURCAN KIZILYAR

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    1998

    KimyaOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. LEVENT KAMİL TOPPARE