Geri Dön

Equilibrum dynamics of folded proteins

Katlanmış proteinlerin denge dinamikleri

  1. Tez No: 76454
  2. Yazar: MELİK CUMHUR DEMİREL
  3. Danışmanlar: PROF. DR. ALİ RANA ATILGAN
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: İnşaat Mühendisliği, Civil Engineering
  6. Anahtar Kelimeler: Amino asitler, Gauss modeli, Proteinler, Amino acids, Gaussian model, Proteins
  7. Yıl: 1998
  8. Dil: İngilizce
  9. Üniversite: Boğaziçi Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: İnşaat Mühendisliği Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.

Özet

ÖZET Proteinlerin denge dinamikleri elastik ağ yapısına sahip Gaussian bir model kabul edilerek çalışılmıştır. Bu ağ yapısı amino asitlerin Ca atomlarının birbirine bağlanması ile oluşturulmuştur. Katlanmış protein içindeki / ve j C" atomları arasındaki dalgalanma hareketinin Gaussian bir dağılıma uyduğu kabul edilmiştir. Dalgalanma hareketin bu modeldeki nedeni quadratik yapıdaki bir iç enerjiye dayandırılmıştır. Bu model katlanmış yapı içindeki devinimleri yüksek rezidülerin bulumasında kullanılmıştır. Devinimleri yüksek rezidüler denge konumda iken en yüksek frekansta dalgalanmaya katkıda bulunan rezidüler olarak tanımlanmıştır. Teori bir çok proteine uygulanmıştır: chymotrypsin inhibitor 2, cytochrome c, C2 proteinleri ve CheY. Katlanma sürecinde önemli olarak belirtilen ve üçüncül yapının stabil kalmasında kritik önemi olduğu bilinen rezidüler doğru olarak belirlenmiştir.

Özet (Çeviri)

IV ABSTRACT Equilibrium dynamics of proteins is studied using a Gaussian model in which the protein is viewed as an elastic network based on local residue packing densities and contact topology. The network is formed by joining the C" atoms of the amino acids. The fluctuations between the ith and jth Ca atoms in the folded protein are assumed to obey a Gaussian distribution. The fluctuations are described by this model based on an internal Hamiltonian that has a quadratic form. The model is used for identifying the kinetically hot residues in folded structures. The kinetically hot residues are identified as the ones that participate in the highest frequency fluctuations at the equilibrium configuration. The theory is applied to a series of proteins: chymotrypsin inhibitor 2, cytochrome c, related C2 proteins and CheY. Most of the residues previously pointed out to underlie the folding process of these proteins, and to be critically important for the stabilization of the tertiary fold, are correctly identified.

Benzer Tezler

  1. Katlanmış plaklar için sonlu eleman formülasyonu

    Finite element method formulation for folded plates

    NİHAT ERATLI (UZCAN)

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    1995

    İnşaat Mühendisliğiİstanbul Teknik Üniversitesi

    PROF.DR. YALÇIN AKÖZ

  2. Asenkron makinanın hız kontrolü için PID kontrolör tasarımı

    The design of pid controller for an induction machine speed control

    OKAN TEKMAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1997

    Bilgisayar Mühendisliği Bilimleri-Bilgisayar ve Kontrolİstanbul Teknik Üniversitesi

    Kontrol ve Bilgisayar Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. SALMAN KURTULAN

  3. Taşıtlarda anti blokaj fren sistemleri

    Başlık çevirisi yok

    MEHMET UÇAR

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1992

    Makine MühendisliğiMarmara Üniversitesi

    DOÇ.DR. OSMAN YAZICIOĞLU

  4. Zayıf birinci derece faz geçişlerinde faz ayrılmasının incelenmesi

    Investigation of phase separation in first-order phase transition

    HANDAN ARKIN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2000

    Fizik ve Fizik MühendisliğiHacettepe Üniversitesi

    Fizik Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. TARIK ÇELİK

  5. Dynamics of structured populations and an optimal harvesting model

    Yapılandırılmış popülasyonların dinamiği ve bir optimal ürün alma modeli

    CELİL EKİCİ

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    1995

    MatematikOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    PROF.DR. OKTAY ÇELEBİ

    Y.DOÇ.DR. BİLLUR KAYMAKÇALAN