Geri Dön

Amiloid beta peptit konsantrasyonunun belirlenmesine yönelik biyosensör geliştirilmesi

Development of biosensor for determination of amyloid beta peptide concentration

  1. Tez No: 679318
  2. Yazar: EBRU BÜŞRA TUNÇGÖVDE
  3. Danışmanlar: DOÇ. DR. GÖNEN ÖZŞARLAK SÖZER, DOÇ. DR. EMİNE KEMİKLİOĞLU
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyoteknoloji, Biotechnology
  6. Anahtar Kelimeler: Alzheimer hastalığı, Alzheimer disease
  7. Yıl: 2020
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Ege Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Biyoteknoloji Bilim Dalı
  13. Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.

Özet

Alzheimer hastalığı (AH) kişinin beyin hücrelerinin zamanla ölümüne bağlı olarak hafıza kaybı ve bilişsel fonksiyonların azalması şeklinde gelişen nörodejeneratif bir hastalıktır. AH'nin başlıca nedeni; 42 amino asit uzunluğundaki amiloid beta 42 (Aβ42) peptitlerinin beyin hücrelerinde birikmesidir. Bu tezde, Aβ42 peptit seviyesini saptamak için peptit konsantrasyonunun bir fonksiyonu olarak anizotropik yapılarına bağlı olarak polarize edilmiş ışığı geçirebilme özelliklerine sahip olan sıvı kristallerin oryantasyonuna dayanan bir optik biyosensör sunulmaktadır. Sıvı kristal molekülleri, uygun miktarda gelsolin ile modifiye edilmiş cam slaytın yüzeyinde desteklenmiştir ve sıvı kristallerin homeotropik bir oryantasyonuna neden olmuştur. Gelsolin ve Aβ42 peptidinin bağlanması sıvı kristallerin homeotropik oryantasyonunu bozmuştur ve homeotropikten rastgele bir hizalama değişikliğini indüklemiştir. Bu oryantasyon değişikliği, Aβ42 peptidinin saptanmasını sağlayan, karanlık bir optik sıvı kristal görüntüsünden Polarize Optik Mikroskop (POM) altında daha parlak bir görüntüye geçiş olarak basitçe görselleştirilmiştir. 1 pg/ml-1000 pg/ml geniş aralıkta Aβ42 peptidi bu biyosensör yardımıyla başarılı bir şekilde tespit edilebilmiştir ve geliştirilen biyosensör 1 pg/ml'lik çok düşük bir algılama sınırı göstermiştir. Geliştirilen biyosensör yardımıyla Aβ42 peptidinin yanısıra AH'nin önemli risk faktörü olan Apolipoprotein E4 (ApoE4) 0,1-30 nM konsantrasyon aralığında tespit edilmiştir. Aβ42 peptidi ile ApoE4 proteini arasındaki etkileşim sonucunda sıvı kristal oryantasyonunda meydana gelen değişim optiksel olarak saptanmıştır.

Özet (Çeviri)

Alzheimer's disease (AD) is a neurodegenerative disease that develops in the form of memory loss and loss of cognitive functions due to the death of brain cells over time. The main reason of the Alzheimer's disease is the accumulation of 42 amino acid long amyloid beta 42 (Aβ42) peptides in brain cells. In this thesis, an optical biosensor based on the orientation of liquid crystals with polarized light transmittance properties due to their anisotropic structure as a function of peptide concentration is presented to detect the Aβ42 peptide level. The liquid crystal molecules were supported on the surface of the glass slide modified with an appropriate amount of gelsolin, resulting in a homeotropic orientation of the liquid crystals. The binding of gelsolin and Aβ42 peptides disrupted the homeotropic orientation of the liquid crystals and induced a change in the orientation from the homeotropic to a random alignment. This change of orientation was simply visualized as a transition from a dark optical liquid crystal image to a brighter image under a Polarized Optical Microscope (POM), which allows detection of the Aβ42 peptide. In the wide range of 1 pg/ml-1000 pg/ml, Aβ42 peptide could be detected successfully with the help of this biosensor and the developed biosensor showed a very low detection limit of 1 pg/ml. With the help of the developed biosensor, besides the Aβ42 peptide, Apolipoprotein E4 (ApoE4), which is an important risk factor for AD, was detected in the concentration range of 0.1-30 nM. The change in the liquid crystal orientation as a result of the interaction between the Aβ42 peptide and the ApoE4 protein was detected optically.

Benzer Tezler

  1. Investigating the role of Ras protein in triggering amyloid beta oligomer induced neurotoxicity

    Amiloid beta oligomerleri tarafindan indüklenen nörotoksisiteyi tetiklemede Ras proteinin rolünün araştirilmasi

    BAĞDESER AKDOĞAN

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2012

    GeriatriFatih Üniversitesi

    Genetik ve Biyomühendislik Ana Bilim Dalı

    YRD. DOÇ. DR. MEHMET MURAT KÖSEOĞLU

  2. Aminoglutethimid'in nöronal hücre hatlarında Steroid Sentezi ve Amiloid βpeptit toksisitesi üzerine etkisi

    The effect of Aminogluthetimide on Amyloid beta Toxicicity in neuronal cell lines

    CUMHUR DOĞAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2019

    NörolojiDokuz Eylül Üniversitesi

    Sinir Bilimi Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. PINAR AKAN

  3. Amiloid beta ile PDIA3 arasındaki ilişkinin nörona farklılaştırılmış SH-SY5Y hücrelerinde incelenmesi

    Investigation of the association between amyloid beta and PDIA3 in neuron differentiated SH-SY5Y cells

    İDİL YÜKSEKEL

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2022

    Nörolojiİstanbul Üniversitesi-Cerrahpaşa

    Tıbbi Biyoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ERDİNÇ DURSUN

  4. Arı sütünün amiloid beta ile deneysel alzheimer modeli oluşturulmuş sıçanlarda etkileri

    Effects of royal jelly on an amyloid beta-induced experimental rat alzheimer model

    SONGÜL BENZİGÜL

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2021

    Eczacılık ve FarmakolojiAnkara Yıldırım Beyazıt Üniversitesi

    Tıbbi Farmakoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. SEYFULLAH OKTAY ARSLAN

  5. Biyo-bazlı tek adımda sentezlenen kolloidal metalik/bimetalik nanopartiküllerin amiloid beta plak oluşumunu engelleme potansiyelinin ın vıtro Alzheimer modeli üzerinde araştırılması

    Investigation of the potential of bio-based one-step synthesited colloidal metallic/bimetallic nanoparticles to inhibit amyloid beta plaque formation on an in vitro Alzheimer's model

    ÖMER BÜYÜKÜNAL

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2023

    BiyoteknolojiKonya Gıda ve Tarım Üniversitesi

    Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı

    DR. ÖĞR. ÜYESİ GÜLCİHAN GÜLSEREN