Sığır karaciğer arginazının kısmen saflaştırılması ve bazı kinetik özelliklerinin araştırılması
Partial purification of bovine liver arginase and investigation of some kinetic properties
- Tez No: 59445
- Danışmanlar: PROF. DR. İSMAİL HAKKI GÖKHUN
- Tez Türü: Tıpta Uzmanlık
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Arjinaz, Karaciğer, Sığırlar, Arginase, Liver, Cattles
- Yıl: 1997
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Ankara Üniversitesi
- Enstitü: Tıp Fakültesi
- Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.
Özet
ÖZET Bu çalışmada sığır karaciğerinden arginaz enzimi spesifik aktivitesi 24 kez artacak şe kilde kısmen saflaştınlmış, enzimin doğal substratı olan L-arginin için Km değeri 4.5 olarak hesaplanmış ve bazı bileşiklerin enzimin kinetiğine olan etkileri belirlenmiştir. Bu bi leşiklerden.-... NaCN'nin enzim üzerinde karışık, prolin ve ZnCl2 'un ve kompetitif in- hibisyon yaptıkları gözlenmiştir. Na dietildithiokarbamat, histidin ve gentamisinin enzim ak- tivetesine bir etkisi belirlenememiştir. Elde edilen Km değeri insan karaciğer arginazı için daha önce belirlenmiş olan 10.5'dan küçüktür. Bu durum ortamda Km'ye etki edecek kimyasal ya da fiziksel şartların farklılığını yansıtıyor olabileceği gibi sığır karaciğer arginazını, insan karaciğer arginazından farklılaştıran yapısal bazı özelliklere de işaret ediyor olabilir. Bu ça lışmayı izleyecek moleküler tanısal çalışmalar, bundan sonraki aşamalardır. SUMMARY In this study, arginase was purified from beef-liver and the specific activity was inc reased by 24. The Km value for the natural substrate L-arginin was estimated as 4.5 mM. Next, the effects of some compounds on the kinetic properties of the enzyme were in vestigated. Among these compounds _ NaCN were observed to exert mixed inhibition while proline and ZnCl2 exerted competitive inhibition. Na dietil dithiocarbamate, histidine and gentamycin had no significant effect on the enyme activity. The estimated Km value is smaller than the value for human liver arginase being 10.5 mM. This difference may be aref- lection of environmental factors either chemical or physical as well as structural differences, between the enzymes in different species. New studies to follow will be planued to investigate possible structural differences among izoenzymes. 59
Özet (Çeviri)
ÖZET Bu çalışmada sığır karaciğerinden arginaz enzimi spesifik aktivitesi 24 kez artacak şe kilde kısmen saflaştınlmış, enzimin doğal substratı olan L-arginin için Km değeri 4.5 olarak hesaplanmış ve bazı bileşiklerin enzimin kinetiğine olan etkileri belirlenmiştir. Bu bi leşiklerden.-... NaCN'nin enzim üzerinde karışık, prolin ve ZnCl2 'un ve kompetitif in- hibisyon yaptıkları gözlenmiştir. Na dietildithiokarbamat, histidin ve gentamisinin enzim ak- tivetesine bir etkisi belirlenememiştir. Elde edilen Km değeri insan karaciğer arginazı için daha önce belirlenmiş olan 10.5'dan küçüktür. Bu durum ortamda Km'ye etki edecek kimyasal ya da fiziksel şartların farklılığını yansıtıyor olabileceği gibi sığır karaciğer arginazını, insan karaciğer arginazından farklılaştıran yapısal bazı özelliklere de işaret ediyor olabilir. Bu ça lışmayı izleyecek moleküler tanısal çalışmalar, bundan sonraki aşamalardır. SUMMARY In this study, arginase was purified from beef-liver and the specific activity was inc reased by 24. The Km value for the natural substrate L-arginin was estimated as 4.5 mM. Next, the effects of some compounds on the kinetic properties of the enzyme were in vestigated. Among these compounds _ NaCN were observed to exert mixed inhibition while proline and ZnCl2 exerted competitive inhibition. Na dietil dithiocarbamate, histidine and gentamycin had no significant effect on the enyme activity. The estimated Km value is smaller than the value for human liver arginase being 10.5 mM. This difference may be aref- lection of environmental factors either chemical or physical as well as structural differences, between the enzymes in different species. New studies to follow will be planued to investigate possible structural differences among izoenzymes. 59
Benzer Tezler
- Inactivation of bovine liver arginase by 1-ethyl-3 (3-dimethy-laminoprophy) carbodiimide
Başlık çevirisi yok
E.SUNA TÜRKOĞLU
- Sığır karaciğer L-glutamat dehidrogenazının saflaştırılması ve kinetik özelliklerinin araştırılması
Başlık çevirisi yok
GÖKNUR AKIN
- Sığır karaciğer alkali fosfatazının saflaştırılması fizikokimyasal ve kinetik özelliklerinin araştırılması
Başlık çevirisi yok
YUSUF TÜRKÖZ
- Sığır karaciğer 5'nükleotidazının kısmen saflaştırılması, fizikokimyasal ve kinetik özelliklerinin araştırılması
Başlık çevirisi yok
ANIL ÇAĞLA ÇETİNKAYA
Yüksek Lisans
Türkçe
1998
Veteriner HekimliğiAnkara ÜniversitesiBiyokimya Ana Bilim Dalı
PROF. DR. İSMAİL HAKKI GÜRHUN
- Sığır karaciğer alkali fosfatazının kısmen saflaştırılması, fizikokimyasal ve kinetik özelliklerinin araştırılması
Purification and isolation of bovine liver alkaline phosphatase and studying the physicochemical and kinetic properties
SULTAN TUNCAY
