Molecular dynamics study of macromolecular motions and polypeptide helical stabilites in solution
Başlık çevirisi mevcut değil.
- Tez No: 47476
- Danışmanlar: PROF.DR. İVET BAHAR
- Tez Türü: Doktora
- Konular: Kimya Mühendisliği, Chemical Engineering
- Anahtar Kelimeler: Polimer çözücüler, Çözeltiler, Polymer solvent, Solutions
- Yıl: 1995
- Dil: İngilizce
- Üniversite: Boğaziçi Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.
Özet
ÖZET Moleküler dinamik yöntemi kullanılarak, seyreltik çözeltilerde polimer- çözücü etkileşme parametresi ve polimerin iç yapısını belirleyen potansiyellerin, zincirin özellikleri üzerindeki etkisi araştırılmıştır. 30 birimden oluşan üç model zincir (boncuk-yay model zincir, serbest dönme açılarına sahip zincir ve polietilen) 738 çözücü molekülü içinde simüle edilmiştir. Zincir boyutları, ikili korelasyon ve statik saçılma fonksiyonları gibi denge özellikleri ve difüzyon katsayısı, dinamik saçılma fonksiyonu ve yerel yönlenme korelasyonları gibi dinamik özellikler incelenmiştir. Model zincirlerin statik davranışının, çözücü etkisi ve iç yapısal etkilere aynı oranda bağlı olduğu, oysa polimerin lokal dinamiğini zincirin iç yapısının belirlediği gözlenmiştir. Difüzyon katsayısı polimer-çözücü etkileşmesi arttıkça doğrusal olarak azalmaktadır. Yerel yönlenme korelasyonlarının karakteristik zamanı (t) incelendiğinde, n < 8 birimden oluşan kısa segmanlar için T ~ na şeklinde bir bağıntı bulunmuştur. Buradaki a katsayısı polimer-çözücü etkileşmesine orantılı olarak artmaktadır. Sarmal yapıdaki kısa polipeptit zincirlerinin stabilitesi moleküler dinamik simülasyon yöntemi ile incelenmiştir. 13 birimden oluşan ve alanin, valin, serin veya glisin içeren polipeptitler suda ve vakum şartlarında incelenmiştir. Suyun alanin ve valinin sarmal yapıstnı bozduğu, bunun yanı sıra serin ve glisinin suyun etkisinden bağımsız olarak sarmal yapıyı bozma özellikleri olduğu gözlenmiştir. Alanin CP, valin CY and serin O? atomları etrafındaki su molekülleri benzer bir dağılım sergilemektedir. Bu atomlar etrafındaki sularrn ilk hidrasyon düzeyi, protein kristal yapılarında gözlenenlere oranla daha yakında bulunmaktadır. Valinin yan grupları, sarmal yapıdaki hidrojen bağlarını, su moleküllerinden alanin ve serine oranla daha iyi korumaktadır. Sarmal yapıyı oluşturan hidrojen bağları bozulmadan önce ve sonra, etraflarında bulunan su moleküllerinin dağılımı incelendiğinde, su moleküllerinin alternatif hidrojen bağları oluşturarak sarmal yapıyı bozdukları gözlenmektedir.
Özet (Çeviri)
IV ABSTRACT Molecular dynamics simulations have been performed to investigate the relative importance of the specific solvent effect and the intramolecular conformational potentials on the static and dynamic properties of polymers in dilute solution. Bead-spring, freely-rotating and polyethylene model chains, each composed of 30 beads, have been simulated in 738 solvent molecules. Equilibrium properties of chains, such as overall chain dimensions, pair-correlation functions and static scattering functions have been studied, as well as dynamic properties such as translational diffusivities, dynamic scattering characteristics and orientational correlation functions. Results indicate that chain statistics are equally sensitive to solvent effect and intramolecular constraints, whereas local chain dynamics are predominantly described by intramolecular potentials. Translational diffusivities of all chains exhibit a linear decrease with increasing polymer-solvent interactions. A power law relation of the form t ~ na is observed between the orientational correlation times x and the size n of chains segments for n < 8. a values increase with solvent quality. Stability of short helical polypeptides have been studied by molecular dynamics simulations. 13-residue polypeptides, composed of alanine, valine, serine or glycine, have been simulated in water and in vacuum. It is observed that water destabilizes the helical structure of alanine arid valine, whereas glycine and serine exhibit intrinsic helix-breaking propensities in the absence of water. Local solvation patterns around alanine CP, valine C? and serine 0? atoms are found to be similar in helical state. The locations of the first hydration shells of alanine CP and valine CY are located closer to the atoms than those observed in protein crystals structures. Backbone hydrogen bonds are well protected by valine side chains, compared to alanine and serine. Distributions of water molecules around the backbone hydrogen bonds before and after these bonds break clearly shows that helical structure is destabilized as a result of water molecules competing to form alternative hydrogen bonds with the backbone.
Benzer Tezler
- Segmental orientation and conformational dynamics of polymer chains
Başlık çevirisi yok
TÜRKAN HALİLOĞLU
- Polisülfonların dielektrik davranışlarının incelenmesi
Investigation of dielectric behaviours of polysulfones
CANDAN ERBİL
- Plastik ürün tasarım ilkeleri
Principles of plastic product design
M.ALPER ASLAN
Yüksek Lisans
Türkçe
1997
Makine Mühendisliğiİstanbul Teknik ÜniversitesiMakine Mühendisliği Ana Bilim Dalı
PROF. DR. SELMA AKKURT
- Theory of atomic scale friction
Atomik düzeyde sürtünmenin teorisi
ALPER BULDUM
Doktora
İngilizce
1998
Fizik ve Fizik Mühendisliğiİhsan Doğramacı Bilkent ÜniversitesiFizik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. SALİM ÇIRACI
- Structural and electronic properties of carbon-based materials
Karbon-temelli materyallerin yapısal ve elektronik özellikleri
ÇETİN KILIÇ
Doktora
İngilizce
2000
Fizik ve Fizik Mühendisliğiİhsan Doğramacı Bilkent ÜniversitesiFizik Ana Bilim Dalı
PROF. SALİM ÇIRACI