SRC kinase activation investigated by computational methods
Başlık çevirisi mevcut değil.
- Tez No: 400446
- Danışmanlar: PROF. CAROL BETH POST
- Tez Türü: Doktora
- Konular: Radyoloji ve Nükleer Tıp, Radyasyon Onkolojisi, Histoloji ve Embriyoloji, Radiology and Nuclear Medicine, Radiation Oncology, Histology and Embryology
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2006
- Dil: İngilizce
- Üniversite: Purdue Unıversıty
- Enstitü: Yurtdışı Enstitü
- Ana Bilim Dalı: Kanser Epidemiyolojisi Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.
Özet
Özet yok.
Özet (Çeviri)
The regulatory mechanism of Src tyrosine kinases includes conformational activationby a change in the catalytic domain tertiary structure and in domain-domaincontacts. Phosphorylation of Tyr416 on the activation loop and disruption of contactsbetween the catalytic domain (CD) and the regulatory SH3 and SH2 domains shiftsthe enzyme population to the activated form. This conformational activation wasinvestigated using non-equilibrium dynamics to investigate the transition pathwaybetween the active and inactive Src CD conformations in the presence or absence ofthe regulatory domains. Calculations on the isolated CD revealed an electrostatic networkof residues that switch between active and inactive conformations, thus guidingthe activation transition of the CD. The exchange between interactions couples thethree main motions of the CD: rearrangement of the activation loop (A-loop), opening/closing of the two CD lobes and movement of an helix (C). Extension of thesecalculations to include the regulatory domains showed that this switched electrostaticnetwork, in cooperation with two highly conserved residues at the CD/regulatory domaininterface, establish long-range communication between the active site and theregulatory domains. Analysis of the full-length kinase calculations showed that thelarge-scale motions of the regulatory domains (release from CD contacts) and ofthe CD (lobe-lobe opening) upon opening are governed by domain-domain contacts.These calculations also give insight into the mechanism of independent regulation bythe two regulatory domains.
Benzer Tezler
- Understanding the impact of phosphorylation and membrane on structure and dynamics of ras by means of molecular dynamics simulations
Fosforilasyon ve membranın ras yapısı ve dinamikleri üzerindeki etkisinin moleküler dinamik simülasyonlarıyla anlaşılması
METEHAN İLTER
Yüksek Lisans
İngilizce
2021
Kimyaİstanbul Medipol ÜniversitesiBiyomedikal Mühendisliği Ana Bilim Dalı
DR. ÖĞR. ÜYESİ ÖZGE ŞENSOY
- Tümör nekroz faktörü reseptör 1'in (NTFR1) sinyal iletim mekanizmasının araştırılması
Investigation of the signal transduction mechanism of tumor necrosis factor receptor 1 (TNFR1)
FATMA ZEHRA HAPİL
Doktora
Türkçe
2017
Tıbbi BiyolojiAkdeniz ÜniversitesiTıbbi Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. OSMAN NİDAİ ÖZEŞ
- Çeşitli bitki ekstrelerinin hücre ölüm mekanizmaları üzerine etkilerinin doku kültüründe araştırılması
Investigation of the effects of various plant extracts on cell death mechanisms on tissue culture
ÖZLEM DAĞDEVİREN ÖZSÖYLEMEZ
- Hepatosellüler karsinomda epitelial-mezenkimal transizyon sürecinde C-met sinyalizasyonu ve lncRNA hotair'ın ilişkisinin araştırılması
Investigation of the relationship of C-MET signalization and lncRNA hotair in epithelial-mesenchymal transition of hepatocellular carcinoma
HANDE TOPEL
Doktora
Türkçe
2019
Tıbbi BiyolojiDokuz Eylül ÜniversitesiTıbbi Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. SAFİYE NEŞE ATABEY
- K562 hücre hattının traıl dirençliliğinde TRAIL-R2 tirozin fosforilasyonunun rolünün incelenmesi
Elucidating the role of TRAIL-R2 tyrosine phosphorylation in mediating trail resistance in the K562 cell line
PINAR BAHŞİ
Doktora
Türkçe
2025
BiyolojiAkdeniz ÜniversitesiTıbbi Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. SEZİN YAKUT UZUNER