Geri Dön

SIK2: A key player in FGF2-induced proliferation and insulin-induced survival/hyperglycemia-dependent apoptosis in Müller cells

SIK2: Müller hücrelerinde FGF2 ile indüklenen çoğalma ve insülinle indüklenen sağkalım/hiperglisemiye bağlı hücre ölümünde yeni bir oyuncu

  1. Tez No: 301699
  2. Yazar: GAMZE KÜSER
  3. Danışmanlar: PROF. DR. KUYAŞ BUĞRA BİLGE
  4. Tez Türü: Doktora
  5. Konular: Biyoloji, Genetik, Biology, Genetics
  6. Anahtar Kelimeler: Diabetes mellitus-tip 1, Hiperglisemi, Retina, Diabetes mellitus-type 1, Hyperglycemia, Retina
  7. Yıl: 2011
  8. Dil: İngilizce
  9. Üniversite: Boğaziçi Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Moleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.

Özet

Tuz indüklenebilir kinaz (SIK2), bir serin/treonin kinaz olup insüline cevap veren dokularda ifade edilmektedir. Yapılan ilk deneylerde FGF2 uyarımı sonucunda SIK2 aktivitesinde hızlı ve geçici bir artış görülmüştür, bu da kinazın bu yolağın bir elemanı olabileceğini doğrulamaktadır. Daha sonra, SIK2 çokça anlatımı ile FGF2'ye bağlı ERK ve Akt aktivasyonlarında azalma gösterilmiştir. SIK2'nin baskılanması ise aktif ERK ve Akt düzeylerinin intensite ve süresini azaltmakta olup FGF2'ye bağlı Müller hücre çoğalmasında çarpıcı bir artışa yol açmaktadır. Gab1'in SIK2 tarafından forforlanması in vitro'da doğrulanmış ve etkileşimleri ko-immünçökeltme ile belilenmiştir. Gab1'in serin fosforlanması SIK2 baskılanması ile kayda değer oranda azamaktadır. Aynı sürede tirozin fosforlanması ve bağlanma partnerlerinin etkileşimi (p85/Gab1, Shp2/Gab1, Grb2/Gab1) ise artmaktadır. Bu verilere dayanarak SIK2'nin Gab1'i serininden fosforlayarak FGF/Ras/ERK ve FGF/PI3K/Akt yolaklarının ve buna bağlı Müller hücre çoğalmasının negatif geri bildirim mekanizmasında yer aldığını önermekteyiz. Insülin yolağı çalışmalarında ise artan IRS1 tirozin fosforlanmasını takiben Akt aktivasyonunun Müller hücre sağkalımına yol açtığı saptanmıştır. SIK2'nin baskılanması oldukça erken evrede FGF2'ye bağlı Akt aktivasyonuna neden olmaktadır, çokça anlatımı ise Akt aktivasyonunu ve hücre sağkalımını engellemektedir. Hiperglisemi koşullarında MIO-M1 hücrelerinde IRS1 protein düzeyinde ve tirozin fosforlanmasında azalma, SIK2 aktivite ve ifadesinde artma, aynı zamanda bazal ve insuline bağlı Akt aktivasyonunda düşüş gözlenmiştir. SIK2'nin baskılanması hiperglisemide görülen pAkt düzeyini normal düzeye getirmekte olup fizyolojik glukoz koşullarında SIK2'nin çokça anlatımı ise Akt fosforlanmasını azaltmış ve apoptozu arttırmıştır. Bu gözlemlere dayanarak SIK2'nin insüline bağlı IRS1/Akt aracılığı ile görülen Müller hücre sağkalımının negatif modülatörü olduğunu önermekteyiz.

Özet (Çeviri)

Salt inducible kinase 2 (SIK2), a serine/threonine kinase, is primarily expressed in insulin-responsive tissues. In the initial experiments we observed rapid and transient increase of SIK2 activity upon FGF2 stimulation, confirming that the kinase is part of this pathway. Subsequently it was demonstrated that FGF2 dependent ERK and Akt activation was reduced significantly by SIK2 overexpression. SIK2 silencing, on the other hand, enhanced the intensity and the duration of active ERK and Akt levels, and led to a dramatic increase in FGF2-dependent Müller cell proliferation. Gab1 phosphorylation by SIK2 was verified in vitro, their interaction was revealed by coimmunoprecipitation. pSer of Gab1 was diminished significantly by SIK2 silencing. In the same time frame, pTyr levels and binding partner associations (p85/Gab1, Shp2/Gab1, Grb2/Gab1) were increased. Based on this data we propose that SIK2 involved in the negative feedback mechanisms acting on FGF/Ras/ERK and FGF/PI3K/Akt pathways and Müller cell proliferation at the level of Gab1 serine phosphorylation. In the context of insulin pathway we established enhanced tyrosine phosphorylation of IRS1, followed by Akt activation resulting in increased Müller cell survival. SIK2 knockdown leads to considerably earlier FGF2-dependent Akt activation. Its overexpression, hampers Akt activation and cell survival. Coimmunoprecipitation studies indicated IRS1 as an in vivo SIK2 substrate. We observed lower IRS1 expression and tyrosine phosphorylation, enhanced SIK2 activity/expression and downregulation of both basal and insulin-induced Akt activation in MIO-M1 cells under hyperglycemia. SIK2 gene silencing under hyperglycemia restored pAkt level, under normoglycemia in cells overexpressing SIK2, Akt phosphorylation was decreased and apoptosis increased. Based on these observations, we suggest that SIK2 is a negative modulator of insulin-induced IRS1/Akt mediated Müller glial survival pathway.

Benzer Tezler

  1. Osteoblastik kemik tümörleri (237 vaka üzerinde araştırma)

    Başlık çevirisi yok

    HÜSEYİN ÜSTÜN

    Tıpta Uzmanlık

    Türkçe

    Türkçe

    1990

    PatolojiAnkara Üniversitesi

    Patoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. KADRİ BACACI

  2. Kistik fibrozis klinik ve laboratuvar özellikleri ile değerlendirilmesi

    Evaluation of clinical and laboratory findings in children with cystic fibrosis

    AHMET KAYA

    Tıpta Uzmanlık

    Türkçe

    Türkçe

    1999

    Çocuk Sağlığı ve HastalıklarıDicle Üniversitesi

    Çocuk Sağlığı ve Hastalıkları Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. KENAN HASPOLAT

  3. Sivas il merkezindeki kreş ve ana okullarında sekretuvar otitis media prevalansı

    The prevalence of otitis media with effusion in kindergartens and babycare units, in Sivas

    PERİHAN ÖZHAN

    Tıpta Uzmanlık

    Türkçe

    Türkçe

    1999

    Çocuk Sağlığı ve HastalıklarıCumhuriyet Üniversitesi

    Çocuk Sağlığı ve Hastalıkları Ana Bilim Dalı

    YRD. DOÇ. DR. ÖMER CEVİT

  4. Preterm bebeklerde osteopeni araştırılması

    Başlık çevirisi yok

    FATİH AYDIN

    Tıpta Uzmanlık

    Türkçe

    Türkçe

    2001

    Çocuk Sağlığı ve Hastalıklarıİstanbul Üniversitesi

    Çocuk Sağlığı ve Hastalıkları Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. GÜLAY CAN