Mn2+ ve VO2+ katkılı NH4 HC2 O4,1/2 H2O,NH4 HC4 H4 O6,KHC4 H4 O6,CaO ve Ca(OH)2 toz ve kristallerinin ESR spektrumu ile incelenmesi
Başlık çevirisi mevcut değil.
- Tez No: 28646
- Danışmanlar: DOÇ. DR. RECEP TAPRAMAZ
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Fizik ve Fizik Mühendisliği, Physics and Physics Engineering
- Anahtar Kelimeler: Amonyum bileşikleri, Kalsiyum oksit, Kristaller, Potasyum, Spektrum, Ammonium compounds, Calcium oxide, Crystals, Potassium, Spectrum
- Yıl: 1993
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Ondokuz Mayıs Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Fizik Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.
Özet
II ÖZET Paramanyetik merkezlerin yapılarının aydınlatılmasında ve davranışlarının belirlenmesinde tek başına önemli bilgiler veren ESR spektroskopisi ile yapılan bu çalışmada Mn2+ ve V02+ katkılı, amonyum hidrojen oksalat (NH4HC2O4.I/2 H20), amonyum hidrojen tartarat (NH4HC4H406), potasyum hidrojen tartarat (KHC4U40^, toz haldeki kalsiyum oksit (CaO), kalsiyum hidroksit (Ca(OH)2) ve polikristal haldeki kalsit (Ca(OH)2) incelenmiştir. Mn katkılı amonyum hidrojen oksalat tek kristalinde kompleksin yapısını aydınlatmaya yarayan aşırı ince yapı yarılmaları ve g değerleri ölçülememesine rağmen H_Lc ekseni boyunca, sıcaklığın düşürülmesiyle kristalin 145.6 K sıcaklıkta ortorombik yapıdan monoklinik yapıya yaptığı faz geçişi gözlenebilmiştir. Aynı maddeye V205 katkılandırıldığı zaman, maddede oluşan V02+ kompleksinin aşın ince yapı yarılmaları ve g değerleri ölçülmüştür. Sistem beklendiği gibi eksensel simetri göstermiştir. V205 katkılı amonyum hidrojen tartarat ve potasyum hidrojen tartarat kristallerinin ESR spektrumlarının çözümü, karışıklık nedeni ile mümkün olmamıştır. Bunun yerine, bu iki mad denin toz spektrumlar incelenmiş ve eksensel simetriye sahip komplekslerin yapılan gözlenebilmiştir. Bunlara ilave olarak, amorf yapıdaki CaO, Ca(OH)2 tozlan ve kristal yapıdaki kalsitin toz spektrumlar içindeki Mn2+ kompleksleri incelenerek ESR parametreleri belirlenmiştir.
Özet (Çeviri)
Ill ABSTRACT ESR spectroscopy is the most powerful techique in determining the structure and behaviors of paramagnetic centers. In this study, Mn and VO doped ammonium hydrogen oxalate monohydrate (NH4HC204.l/2 H20), ammonium hydrogen tartrate (NH4HC4H406), potassium hydrogen tartrate (KHC4H406), calcium oxide (CaO), calcium hydroxide (Ca(OH)2) and crystalline (Ca(OH)2), (calcite) are investigated by ESR spectroscopy. Mn doped ammonium hydrogen oxalate single crystals give unresolvable ESR spectrum because of large number of overlapping lines. But, along the orientation Hie the phase transition of crystal from orthorombic to monoclinic system can be seen. When the same material is doped with V205 (0.01%) the VO complex can be seen and the hyperfine and g valuse can be measured. The complex shows axial symmetry as expected. V205 doped ammoinum hydrogen tartrate ? and potassium hydrogen tartrate, single crystals give unresolvable ESR spectra. But their powder spectra give the axially symmetric ESR parameters. In addition, amorphus CaO, Ca(OH)2 and crystalline calcite powder (axially symmetric) are investigated and their ESR parameters are determined.
Benzer Tezler
- Geçiş metal iyonlarının bazı toprak alkali formatlara katkılanmasıyla oluşturulan paramanyetik maddelerin EPR spektrokopisi ile incelenmesi
Başlık çevirisi yok
HÜSEYİN KALKAN
Doktora
Türkçe
1996
Fizik ve Fizik MühendisliğiOndokuz Mayıs ÜniversitesiFizik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. FEVZİ KÖKSAL
- Apokarbonik anhidraza Co+2, Mn+2,Vo+2 ve Cu+2 iyonlarının bağlanması sonucu yapının ESR spektrumları ile incelenmesi
Başlık çevirisi yok
ÇİĞDEM NUHOĞLU
- Manganez çözeltilerinden demirin uzaklaştırılması ve proses değişkenlerinin etüdü
Başlık çevirisi yok
MURAT ÇINARLI
Yüksek Lisans
Türkçe
1997
Metalurji Mühendisliğiİstanbul Teknik ÜniversitesiMetalurji Mühendisliği Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. CÜNEYT ARSLAN
- İnsan serum bütirilkolinesterazının kinetik özellikleri (Normal ve desensitize enzimin kinetik özelliklerinin karşılaştırılması)
Kinetic properties of human serum butyrylcholinesterase (Comparison of the kinetic properties of native and desensitized enzymes)
DOĞAN CENGİZ