Geri Dön

Bazı enzimlerin substrat, aktivatör ve inhibitörleri ile kinetik parametrelerinin tayini

Determination of substrate, activators and inhibitors and kinetic parameters of some enzymes

  1. Tez No: 134196
  2. Yazar: BETÜL LEYLEK
  3. Danışmanlar: PROF. DR. SALİH YILDIZ
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Kimya, Chemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Enzim aktivitesi, Enzimler, Glükoz oksidaz, Kinetik parametreler, İnhibitör, Enzyme activity, Enzymes, Glucose oxidase, Kinetic parameters, Inhibitor
  7. Yıl: 2003
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Selçuk Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.

Özet

ÖZET YÜKSEK LİSANS TEZİ BAZI ENZİMLERİN SUBSTRAT, AKTİVATÖR VE İNHÎBİTORLERİ İLE KİNETİK PARAMETRELERİNİN TAYİNİ Betül LEYLEK Selçuk Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Kimya Anabilim Dalı Danışman: Prof. Dr. Salih YILDIZ 2003, 6i sayfa Jüri: Prof. Dr. Salih YILDIZ Prof Dr. Tevfîk ATALAY Doç. Dr. Mustafa ERSÖZ Bu çalışmada Aspergillus Niger den elde edilen Glucose Oxidase enziminin P~D- glukozu enzimatik olarak yükseltgeme reaksiyonu, aerobik ortamda o-tolidini indikatör olarak kullanarak spektrofotometrik metot ile incelendi. Çalışmada inhibitörsüz veya aktivatörsüz denemelerin yanında değişik metal iyonlarının kullanıldığı denemeler de yapıldı. Bu metal iyonlarının reaksiyon üzerine etkisi incelendi ve bunlara ait kinetik parametreler tayin edildi. pH'ı 5,0 olan 0,5 M Asetat tamponunda, ortalama 27°C de I\ molibdat ve o- tolidin bulunan ortamda, inhibitor veya aktivatör kullanılmadan yapılan denemelerde 1^=2,08 İxl0“5 M ve Vm=2,725xl03 AA/sn olarak bulundu. Ni+\ Co+2 ve Mn+2 iyonları kullanılarak yapılan denemelerde Nı 2 iyonlarının reaksiyona herhangi bir inhibitor veya aktivatör etki göstermediği, Co+2 ve Mn+2 iyonlarının ise bu enzimatik reaksiyonu inhibe ettiği bulundu. Co!2 iyonun ”Sınırlı- Yarışmalı“ inhibisyon, Mn+2 iyonunun ise ”Yarışmasız“ inhibisyon meydana getirdiği tespit edildi. Co+2 iyonunun 2,00x1 0”4 M ve 3,00x1 0“4 M konsantrasyonları için K; değerleri sırasıyla 2,057x1 03 M”1 ve 0,835xl03 M“1, Mn+2 iyonunun 2,00x10”* M ve3,00xlO-4 M konsantrasyonları için Ki değerleri ise sırasıyla 2, 136x1 03 M“1 ve l?065x!03 M”1 olarak tayin edildi.

Özet (Çeviri)

ABSTRACT M. Sc. Thesis DETERMINATION OF KINETIC PARAMETERS WITH SUBSTRAT, ACTIVATOR AND INHIBITORS OF SOME ENZYMES Betül LEYLEK Selc-ak University Graduate School oi Sarural and Applied Science Department of Chemistry Supervisor: Prof. Dr. Salih YILDIZ 2003, Ci page Jury: Prof. Dr. Salih YILDIZ Prof. Dr. Tevfik ATALAY Doç. Dr. Mustafa ERSÖZ In this study, the enzymatic oxidation of £-D-glucose by Glucose Oxidase (GOD) enzym obtained from Aspergillus Niger by the use of o-tolidine indicator reactions under aerobic conditions were studied with a spectrophotometric method. In the study, various experiments have been carried out with different metal ions. Effect to reaction of this metal ions were investigated, and their kinetics parameters have been calculated. In 0,5 M acetate buffer with pH 5,0, the experiments made at the 27°C, under the condition in which there was I“, molybdate and o-tolidine Km was found as 2,081xl0”5 M. At the experiments made using Ni,jl, Co* and Mn“ions were »ccni that nc effect to reaction of Ni+2. It was found Mn+2 and Co+2 ions were also inhibited the enzymatic reaction. It was determined that Co+2 ions had uncompetitive inhibited. The inhibition consants Ki was calculated as 2,057xl03 M”1 at 2,00x1ü“4 M concentration and 0,835xl03 M”1 at 3,00x10“* M concentration for Co+2 ion, 2,136xl03 M'1 at 2,00x10”* M and l,065x!03 M"1 at 3,00x1 ir*M concentration for Mn+2 ion.

Benzer Tezler

  1. Tez No

    143026

    Bacillus subtilis ve Bacillus cereus bakterilerinden proteaz enziminin kısmi saflaştırılması ve özelliklerinin incelenmesi

    Partial purification and characterization of protease from Bacillus subtilis and Bacillus cereus bacteria

    ELİF ORTHAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2003

    Kimya Mühendisliğiİstanbul Teknik Üniversitesi

    Kimya Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. YÜKSEL AVCIBAŞI GÜVENİLİR

  2. Tez No

    40053

    Anestezik maddelerin fare karaciğer G6PD enzim aktivitesine etkisi

    Başlık çevirisi yok

    ERGÜL BELGE

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1994

    BiyokimyaÇukurova Üniversitesi

    PROF.DR. GÜNEŞ T. YÜREĞİR

  3. Tez No

    153425

    Utilization of Scytalidium Thermophilum phenol oxidase in biorganic syntheses

    Scytalidium Thermophilum fenol oksidazının biyoorganik sentezlerde kullanılması

    YELDA KAPTAN

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2004

    BiyoteknolojiOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ZÜMRÜT ÖGEL

    PROF. DR. UFUK BAKIR

  4. Tez No

    83752

    Cyprinus carpio L. 1758 (osteichthyes:cyprinidae)'nun pankreas, ince bağırsak ve karaciğer lipaz enzimlerinin saflaştırılması ve bazı biyokimyasal özelliklerinin karşılaştırılması

    Purification of lipase from pancreas, intestine and liver in cyprinus carpio L. 1758 (osteichthyes:cyprinidae) and comparition of their some biochemical properties

    NACİ DEĞERLİ

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    1999

    BiyolojiCumhuriyet Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. M. ALİ AKPINAR

  5. Tez No

    212113

    Süs bitkilerinden elde edilen flavonoid 3'-hidroksilaz (F3'H) ve flavonoid 3'5'-hidroksilaz (F3'5'H) enzimlerinin klonlanmaları, karakterizasyonları ve substrat spesifitelerinin çalışılması

    Cloning and characterization of flavonoid 3'-hydroxylase and flavonoid3'5'-hydroxlase from ornemantal plants and studies on their substrate specifities

    FUAT TOPUZ

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2007

    BiyokimyaKaradeniz Teknik Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. MURAT KÜÇÜK

Geri Dön